| 8695912 9216 5224 943 1до 882 м (г. Слаттаратиндур). Сложены преим. базальтовыми лавами и туфами, образующими плато, над к-рыми возвышаются заострённые гребни. Берега крутые, обрывистые, с многочисл. фьордами. Формы ледникового рельефа (морены, троги, каровые озёра). Климат морской, ср. темп-pa февраля ок. 4 °С, июля - ок. 11 °С, осадков св. 1500 мм в год, часты туманы. Луга, верещатники, торфяные болота, местами - саженые сосновые леса. На скалах - мхи, лишайники. Обилие птиц (св. 200 видов). Прибрежные отмели богаты рыбой (треска, палтус, сельдь). Рыболовство, овцеводство. Адм. центр - г. Торсхавн.
В 7-9 вв. на Ф. о. жили кельтские племена. Со 2-й пол. 9 в. началось заселение о-вов выходцами из Норвегии. В 1035 Ф. о. стали номинально норвежским леном. С 1380 (после заключения датско-норвежской унии) - в составе датского гос-ва. До 1816 сохраняли элементы автономии. В период 2-й мировой войны 1939-45 были оккупированы (с 1940) англ. войсками. В сент. 1946 на Ф. о. был проведён плебисцит по вопросу о взаимоотношениях между Ф. о. и Данией, к-рый не дал определ. результатов. В марте 1948 датский ригсдаг принял закон о введении на Ф. о. местного самоуправления.
ФАРЕРСКИЙ ЯЗЫК, язык фарерцев, населяющих Фарерские о-ва, авт. обл. Дании. С 1938 - офиц. язык Фарерских о-вов. Число говорящих - св. 35 тыс. чел. (1975, оценка). Ф. я.- потомок языка норманнов (выходцев из юго-зап. Норвегии), колонизовавших Фарерские о-ва в 9-10 вв. Принадлежит к сев. (скандинавской) ветви германских языков. Наиболее близок исландскому языку и зап. норв. диалектам. Как и исл. яз., отличается от др. сканд. языков значит. архаичностью морфологии. Лексика испытала сильное влияние дат. языка. До нач. 19 в. Ф. я. был бесписьменным (первые записи нар. баллад относятся к кон. 18 в.); в 1846 В. У. Хаммершаймбом была разработана орфография (на основе лат. алфавита). С нач. 20 в. введено преподавание Ф. я. в школах.
Лит.: Стеблин-Каменский М.И., История скандинавских языков, М. - Л., 1953; Lockwood W. В.. An introduction to modern Faroese, Kbh., 1955.
А. А. Королёв.
ФАРЕРСКО-ИСЛАНДСКИЙ ПОРОГ, подводная возвышенность- в сев. части Атлантич. ок., соединяет подводные основания Исландии и Фарерских о-вов. Дл. более 500 км, шир. (в контуре изобаты 1000 м) до 300 км. Сложен базальтами, перекрытыми прерывистым слоем терригенно-вулканогенных осадков относит. выс. до 3000 м. Вершинная поверхность платообразна, глубины над нею - 400-500 м. Ф.-И. п. отделяет Норвежское м. от Зап.-Европ. котловины Атлантич. ок.
ФАРЕРЦЫ (fоroyingar), народ, б. ч. населения Фарерских островов. Числ. 35 тыс. чел. (1975, оценка). Кроме того, 5 тыс. Ф. живёт в др. областях Дании. Говорят на фарерском языке. Верующие - лютеране. Ф.- потомки норманнов, переселившихся на о-ва в 9-10 вв. Осн. занятие - рыболовство, традиционное (со времён заселения) - овцеводство, а также земледелие, птицеловство, китобойный промысел. Сохраняются традиц. постройки, одежда, утварь.
Лит.: Народы зарубежной Европы, т. 2, М., 1965; Анохин Г. И., На островах дождей, М., 1966.
ФАРЕЯ РЯД порядка п (матем.), расположенный в порядке возрастания ряд, состоящий из несократимых правильных дробей, числители и знаменатели к-рых больше 0 и не превосходят
Ф. р. применяются для приближения иррациональных чисел рациональными, для приведения бинарных квадратичных форм и т. д.
Ф. р. назван по имени англ. учёного Дж. Фарея (J. Farey), опубликовавшего без доказательства в 1816 нек-рые его свойства.
2720.htm
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ,биокатализ, ускорение химических реакций под влиянием ферментов. В основе жизнедеятельности лежат многочисленные хим. реакции расщепления питательных веществ, синтеза необходимых организму хим. соединений и трансформации их энергии в энергию физиол. процессов (работа мышц, почек, нервная деятельность и т. п.). Все эти реакции не могли бы происходить с необходимой для живых организмов скоростью, если бы в ходе эволюции не возникли механизмы их ускорения с помощью Ф. к.
Одно время считалось, что Ф. к. принципиально отличается от небиологического катализа, широко используемого в хим. произ-ве. Такое представление основывалось на трёх отличительных особенностях Ф. к.: исключительно высокой эффективности (увеличение скорости реакции в 1010-1013 раз) и специфичности, т.е. избирательности (способности каждого фермента катализировать превращение строго определённых биол. субстратов, иногда лишь единственного вещества, в единственном направлении), не достижимых в небиологическом катализе. Особенностью Ф. к. является также его регулируемость - способность биокатализатора - фермента - увеличивать или уменьшать свою активность в зависимости от потребностей организма. Однако исследование механизма Ф. к. показывает, что к нему применимы законы и принципы, на к-рых основаны обычные хим. реакции. Отличие реакций Ф. к. определяется сложностью структуры ферментов и хим. превращений, к-рые совершают вещества в ходе катализа.
Эффективность Ф. к. достигается в результате того, что хим. реакция разбивается на ряд энергетически более лёгких промежуточных реакций, в к-рых участвует фермент. Важнейшая для Ф. к. реакция - образование первичного фермент-субстратного комплекса даёт выигрыш энергии, достаточный для ускорения процесса в целом. Представления о необходимости образования такого комплекса следовали из изучения зависимости скорости ферментативной реакции (V) от концентрации фермента (Е) и субстрата (S), к-рая описывается уравнением Михаэлиса - Ментен:
где k3 и Km - константы, характерные для каждой реакции.
К принципу Ферма: действительный путь света соответствует экстремальному времени распространения.
Эта зависимость, установленная экспериментально для мн. ферментативных реакций, может быть теоретически выведена, если превращение субстрата в продукт реакции (Р) происходит по механизму образования и распада комплекса между ферментом и субстратом - ES-комплекса:
где k1, k-1и k+2 - константы, характеризующие скорость указанных стрелками стадий процесса, причём соотношение (k-1 + k+2)/k+1 = Кт. Если в реакции участвует не один, а неск. (в большинстве случаев два) субстратов и ES-комплекс образует продукты реакции не в одну, а в неск. стадий, зависимость выражается более сложными уравнениями, однако и они могут быть выведены лишь на основе представления о первичном образовании ES-комплексов. Для мн. ферментов получены прямые доказательства образования ES-комп-лексов. Так, спектральными методами доказано образование комплексов с участием дегидрогеназ и пероксидаз; выделены в кристаллич. состоянии комплексы оксидазы D-аминокислот с D-аланином, карбоксипептидазы А с глицил-L-тирозином. В ряде случаев установлено пространственное строение ES-комплексов методом рентгеноструктурного анализа.
Высокая специфичность Ф. к. объясняется строгим геом. и электронным соответствием структуры субстрата структуре активного центра фермента, на к-ром субстрат сорбируется и далее претерпевает хим. превращения. Допускается, что соответствие (комплементар-ность) геом. и электронного строения активного центра и реагирующих с ним участков молекулы субстрата (субстратов) достигается в момент сближения субстрата с активным центром (гипотеза индуцированного соответствия Д. Э. Кош-ленда, США). Активный центр фермента, представляющий собой ансамбль химически активных группировок (функциональных групп аминокислот), формируется из остатков аминокислот, нередко расположенных далеко друг от друга в полипептидной цепи, но сближенных в пространстве в результате глобулярной структуры белка. Часто в построении активных центров участвуют низкомолекулярные вещества (ионы металлов, орга-нич. кофакторы). В молекуле а-химо-трипсина, катализирующего гидролиз белков и полипептидов и имеющего цепь длиной в 246 аминокислотных остатков, активный центр образован остатками се-рина (порядковый номер остатка в цепи 195), гистидина (№ 57), изолейцина (№ 16) и аспарагиновой к-ты (№ 102 и № 194). Активный центр рибонуклеазы, катализирующей расщепление РНК и построенной из 124 аминокислот, образован остатками лизина (№ 7 и № 41), аргинина (№ 39) и гистидина (№ 12 н № 119). Активные центры мн. ферментов функционируют с участием низкомолекулярных веществ - кофакторов Ф. к. К ним относятся производные витаминов, коферменты, а также ионы нек-рых металлов (Na, К, Са, Mg, Zn, Fe, Си, Со, Mo и др.).
Общая теория Ф. к. не разработана, однако результаты исследования механизма действия ферментов позволяют качественно, а в отд. случаях и количественно объяснить высокую активность Ф. к. Её главные причины: 1) сближение реагентов при сорбции их в активном центре, этот фактор эквивалентен повышению концентрации реагирующих веществ; 2) специфич. ориентация сорбированного в активном центре субстрата, благоприятная для взаимодействия с ка-талитич. участком активного центра; 3) образование хим. связей между субстратом и каталитич. участком активного центра, направляющее реакцию по энергетически наиболее лёгкому пути; 4) осуществление всех осн. хим. превращений субстрата "внутримолекулярное - в |
