| 8695912 9216 5224 943 1.jpg]
Племена Т. к. вели обмен с соседними племенами, медь получали с Балканского п-ова. О росте общинных богатств свидетельствуют клады (Карбунский клад). Племена Т. к. находились на стадии перехода от матриархата к патриархату. Религия - аграрные культы, почитание Великой матери.
Лит.: Пассек Т. С., Периодизация трипольских поселений, М.- Л., 1949; её же, Раннеземледельческие (трипольские) племена Поднестровья, М., 1961; Бибиков С. Н., Раннетрипольское поселение Лука Врублевецкая на Днестре, М.- Л., 1953; Черныш Е. К., К истории населения энеолитического времени в Среднем Приднестровье, в кн.: Неолит и энеолит юга Европейской части СССР, М„ 1962; Рыбаков Б. А., Космогония и мифология земледельцев энеолита, "Советская археология", 1965, № 1-2; Рындина Н. В., Древнейшее металлообрабатывающее производство Восточной Европы, М., 1971. Е. К. Черныш.
ТРИПОЛЬСКИЙ ПОХОД 1919 (известен и под назв. Трипольская трагедия), один из героич. эпизодов борьбы за Сов. власть на Украине в годы Гражд. войны 1918-20. Весной 1919 на правобережье Днепра южнее Киева действовали многочисленные кулацко-националистич. банды. Крупная банда атамана Зелёного (Данило Терпилло) захватила район сёл Триполье - Обухов и угрожала Киеву. В конце июня 1919 для ликвидации банды из Киева выступили 1-й Шулявский рабочий отряд, Интернац. батальон и 2-й Киевский караульный полк, в состав к-poro влился отряд киевских комсомольцев (ок. 100 чел.; всего - св. 1500 чел.). После упорных боёв сов. войска выбили бандитов из с. Обухов и заняли с. Триполье. Караульный полк, понёсший серьёзные потери, был выведен в Киев на пополнение. Обладая численным превосходством, банда окружила Триполье и в нач. июля вновь захватила село. Сов. бойцы, оказывая героич. сопротивление, были вынуждены отходить к Днепру, но лишь немногим удалось переплыть реку. Бандиты зверски расправились с ранеными и пленными красноармейцами, особенно жестоко - с коммунистами и комсомольцами.
25 июля 1919 совместными действиями сов. войск и Днепровской воен. флотилии банда Зелёного была разгромлена.
В память героев трипольских боёв на месте их гибели на берегу Днепра в 1938 был установлен 24-метровый обелиск (арх. И. Я. Бялер, скульпторы Е. И. Белостоцкий, Г. Л. Пивоваров, Е. М. Фридман). В период врем. оккупации Украины нем.-фаш. захватчики уничтожили монумент. В 1956 на том же месте установлен новый 26-метровый обелиск из красного гранита с пятиконечной звездой в венке (арх. Бялер).
Лит.: Трипольская трагедия. Сб., Херсон, 1923; В кольце фронтов. Молодежь в годы гражданской войны. Сб. документов, [M.], 1963; Историко-революционные памятники СССР, М., 1972; Панiбудьласка В. Ф., Трипiльський похiд в Червнi-Липнi 1919 р., "Украiнський iсторичний журнал", 1964, № 3; Iсторiя Ленiнськоi Комутстичноi Спiлки Молодi Украiни, 2 вид., Киiв, 1971. А. Н. Середа.
ТРИППЕР (нем. Tripper), венерическая болезнь; то же, что гонорея.
ТРИПСИН, фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) грипсиногена. Т. ряда животных получены в кристаллич. виде (впервые в 1932). Молекула бычьего Т. (мол. масса ок. 24 000) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей; его изоэлектрич. точка лежит при рН 10,8, а оптимум ката-литич. активности - при рН 7,8-8,0. С помощью рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура Т. Относится Т. к группе т. н. сериновых протеиназ и содержит в активном центре остатки серина и гистидина. Т. легко подвергается самоперевариванию (автолизу), что приводит к загрязнению препаратов Т. неактивными продуктами (пром. препарат Т. содержит до 50% неактивных примесей). Препараты Т. высокой чистоты получают хроматогра-фич. методами.
Т. способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу), а также фосфолипазу и в связи с этим занимает ключевое положение в системе пищеварительных ферментов. Т. отличается высокой специфичностью и избирательно гидролизует пептидные связи, образованные основными аминокислотами - лизином и аргинином, что позволило широко применять Т. при изучении первичной структуры инсулина, рибонуклеазы и др. белков. Активность Т. подавляется фосфорорганич. соединениями, нек-рыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ - ингибиторов Т., содержащихся в тканях животных, растений и микроорганизмов. Ионы Са2+, Mg2+, Ba2+, Sr2+, Mn2+ повышают гидролитич. активность Т. Ферменты, аналогичные Т. млекопитающих, обнаружены у представителей др. классов позвоночных, а также у нек-рых беспозвоночных, микроорганизмов и в нек-рых высших растениях. У человека и ряда млекопитающих обнаружены также т. н. анионные Т., напоминающие Т. по ряду свойств, но с изоэлектри-ческой точкой в более кислой среде.
Т. обладает противовоспалительным и противоотёчным действием (при внутривенном и внутримышечном введении); способен избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся некрозу. В медицине Т. применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов и др., часто в сочетании с др. ферментами и антибиотиками.
Лит.: Нортроп Д., Кунитц М., Херриотт Р., Кристаллические ферменты, пер. с англ., М., 1950; Мосолов В. В., Протеолитические ферменты, М., 1971. В. В. Мосолов.
ТРИПСИНОГЕН, неактивный предшественник (профермент) протеолитич. фермента трипсина. Т. синтезируется в поджелудочной железе и превращается в трипсин (активный фермент) в тонком кишечнике. Активация включает отщепление короткого пептидного фрагмента от N-концевой части молекулы Т. под действием фермента энтерокиназы или самого трипсина.
ТРИПСЫ, отряд насекомых; то же, что пузыреногие.
ТРИПТАН, 2,2,3-т риметилбутан, пентаметилэтан (СН3)3ССН(СН3)2, насыщенный углеводород; бесцветная жидкость с камфарным запахом, практически не растворяется в воде; tкип80,9 °С, плотность 0,690 г/см3 (20 °С). Т. характеризуется наиболее высоким октановым числом (130), поэтому его применяют для повышения сортности бензинов. В незначит. количествах Т. содержится в нек-рых нефтях и бензиновых фракциях продуктов нефтепереработки; получают его гл. обр. взаимодействием пропилена с изо-бутаном.
ТРИПТИХ (от греч. triptychоs - тройной, сложенный втрое), произведение искусства из трёх картин, рельефов, рисунков и т. д., объединённых общей идеей, темой или сюжетом.
Лит.: Lankheit К., Das Triptychon als Pathosformel, Hdlb., 1959.
ТРИПТОЛЕМ, в др.-греч. мифологии элевсинский царевич, к-рого богиня плодородия Деметра научила искусству землепашества и снабдила зёрнами пшеницы.
ТРИПТОФАН, В-(В-индолил)-а-аминопропионовая кислота, одна из важнейших природных аминокислот.
[2612-9.jpg]
Существует в виде оптически активных L- и D- и рацемической DL-формы. В небольших кол-вах L-T. входит в состав гамма-глобулинов, фибриногена, казеина и др. белков.
L-T.- незаменимая аминокислота; суточная потребность взрослого человека в ней составляет 0,25 г, детей до 7 лет - ок. 1 г. Биосинтез Т. у микроорганизмов и растений осуществляется конденсацией аминокислоты серина с индолом, катализируемой ферментом триптофансинтазой. (Биосинтез Т. у кишечной палочки использовали для доказательства коллинеарности гена и кодируемой им полипептидной цепи, когда положение каждой аминокислоты в полипептидной цепи определяется особым участком гена.) В организмах различных животных L-T. подвергается сложным превращениям, образуя ряд жизненно важных соединений: из продуктов распада L-T. у млекопитающих и человека образуются никотиновая кислота и серотонин; у насекомых - пигменты глаз (оммохромы), у растений - гетероауксин, индиго, ряд алкалоидов и др. При гнилостных процессах в кишечнике из Т. образуются скатол и индол. При нормальном распаде в организме 6 из 11 атомов углерода Т. включаются в трикарбоновых кислот цикл через ацетил- и ацетоацетилкофермент А; остальные 5 - превращаются в СО2. Врождённое отсутствие у человека окисляющего Т. фермента - тридтофан-пирролазы приводит к слабоумию. Нарушения обмена Т. у человека могут служить показателями ряда тяжёлых заболеваний (туберкулёз, рак, диабет). Причиной функциональных и орга-нич. расстройств у человека и животных может быть также дефицит Т. в пище и кормах, связанный с недостаточным содержанием его во многих природных белках. Пищ. ценность многих белков можно повысить добавкой синтетич. Т., получаемого химическим синтезом из акрилонитрила, аммиака, цианистого водорода и фенилгидразина. Разрабатываются методы ферментативного синтеза Т. из индола, пировиноградной кислоты и аммиака.
Лит.: Браунштейн А. Е., Биохимия аминокислотного обмена, М., 1949; Майстер А., Биохимия аминокислот, пер. с англ., М., 1961; Ленинджер А., Биохимия, пер. с англ., М., 1974; Сафонова Э. Н., Беликов В. М., Успехи в области синтеза и производства а-аминокис-лот, "Ус |
